等电点与最适PH的关系

酸度就是氢离子的浓度,用pH表示,pH等于氢离子浓度的负对数.所以pH越大,酸度越小；反之,酸度越大.对此回答,怎么样?

这要是此种酶对酸碱性的敏感度而定,一般来说是不会升高的,因为一般酶对pH要求较严格,pH变化较大极易造成酶的变性,而变性的酶是没活性的,生物课本上的“酶在不同pH下的活性曲线”是一种酶分别在不同pH溶

蛋白质在溶液中有两性电离现象.假设某一溶液中含有一种蛋白质.当PI=PH时该蛋白质极性基团解离的正负离子数相等,净电荷为0,此时的该溶液的是PH值是该蛋白质的PI值.某一蛋白质的PI大小是特定的,与该

如果是未知的序列可以到这里预测：已知的序列可以上NCBI、EBI、PDB等数据库看看有没有人实验验证过.

.氨基酸在等电点时,主要以(中性)离子形式存在,在pH>pI的溶液中,大部分以(负)离子形式存在,在pH

选B.因为蛋白质分子在PH高于其等电点的溶液中-COOH会部分解离释放质子从而带负电.生动点说就是溶液对于蛋白质来说H离子太少,OH离子太多,不够结合的,蛋白质看着不顺眼要分给它点～

不同的蛋白质,pi=pH的点在碱性、中性和酸性区域都有可能.只要pH大于pi,溶液中多数蛋白质会解离出氢离子而带有负电荷.如果一种蛋白质的pi=4.0,那么,在pH大于4.0（虽然4.0——7.0之间

常温条件下,PH之和,等体积混合后,谁弱呈谁性,由于CH3COOH是弱酸,NaOH是强碱,所以溶液呈碱性,CH3COO-＞Na＞H+＞OH-再问：怎么判断H+与Na+的大小关系呢再答：　　因为反应生成

蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH,此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零.符号为pI.当外界溶液的pH大于两性离子的pl值,两性离子释放质子带负电.当外界溶液的pH小于两性

两者之间没有直接的关系.氨基酸的等电点由α-NH3+、α-COOH及R基上的易解离基团决定,当一个氨基酸只存在α-NH3+、α-COOH,pI为这两个基团pKa值的平均值.存在3个可解离基团时,pI为

选B等电点10.0的蛋白质在pH=10的缓冲液中不带电pH=8.3的缓冲液相当于在pH=10的缓冲液中加入H+所以蛋白质带正电,将向阴极移动

0.1mol/l的乙二酸（HOOC-COOH,或者写做H2C2O4）pH>1说明乙二酸是弱酸.等体积等浓度的乙二酸和氢氧化钠溶液混合得到乙二酸氢钠（HOOC-COONa,或者写做NaHC2O4）溶液,

使物质沉降有几种方法,其中一种就是调缓冲液pH=pI（等电点）使其沉降.但这一般用于蛋白质的提取因为蛋白质在在等电点时,子以两性离子形式存在,其分子净电荷为零(即正负电荷相等),此时蛋白质分子颗粒在溶

氨基酸是兼性离子,pH由7至5的过程中,氨基酸的羧基不断游离出H+,使溶液pH不断降低.在溶液pH=5时停止.由此推断,氨基酸在pH=5时,氨基酸所带正负电荷数相等,不再游离出H+.故其等电点应就等于

见图.这个是在溶液中的存在形式.蛋白质的表面携带的正负价主要取决于R基,也就是侧链.等电点的意思就是,当一个蛋白质在一个溶液中不携带任何价位的时候,这个溶液的pH就等于这个蛋白质的等电点pI,所以当溶

等电点就是析出量最大时的ph值

因为蛋白质在等电点时,正负电荷相互抵消,此时溶解度最低.沉淀最多而上清澈最清亮说明此时酪蛋白已大部分沉淀,说明此时溶解度最低,是为酪蛋白的等电点

等电点的问题你已经很清楚了.不是所有的蛋白质都有最适的PH,最适的PH一般在酶促反应中才用到这个概念,表示有最大活性时候的溶液PH值就是最适的PH.

你可以设醋酸和碱的体积均为1升,因为恰好完全反应,所以醋酸分子和氢氧化钠的物质的量相等（一元酸和一元碱完全中和）.因为氢氧化钠的pH=b,所以氢氧根离子的浓度为10^(-14)/10^(-b)(10的

酸碱性是说在溶液中H离子的浓度根据公式换算得到的值,不是因为蛋白带正电或者负电而算出来的.蛋白等电点是它的性质在一定条件下不变,所以pI是确定的,pH是由溶液中H离子的浓度决定的,前题是pi＜ph,也