什么是酶活性中心?区别竞争性抑制与非竞争性抑制?

来源：学生作业帮编辑：搜搜考试网作业帮分类：生物作业时间：2024/04/29 16:35:28

一般认为活性中心主要由两个功能部位组成：第一个是结合部位,酶的底物靠此部位结合到酶分子上；第二个是催化部位,底物的键在此被打断或形成新的键从而发生一定的化学变化.组成功能部位的是酶分子中在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基团,它们在一级结构上可能相距甚远,甚至位于不同肽链上,而是通过肽链的盘绕、折叠在空间构象上相互靠近；对于需要辅酶的酶来说,辅酶分子或辅酶分子的某一部分结构也是功能部位的组成部分.
竞争性抑制（competitive inhibition）：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合,从而干扰了酶与底物的结合,使酶的催化活性降低的作用.这种抑制使得Km增大,而Vmax不变.
特点为：a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；c.抑制剂浓度越大,则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；d.动力学参数：Km值增大,Vm值不变.典型的例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶（底物为琥珀酸）的竞争性抑制和磺胺类药物（对氨基苯磺酰胺）对二氢叶酸合成酶（底物为对氨基苯甲酸）的竞争性抑制.
非竞争性抑制（noncompetitive inhibition）：抑制剂不能与游离酶结合,但可与ES复合物结合并阻止产物生成,使酶的催化活性降低特点为：a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；b.必须有底物存在,抑制剂才能对酶产生抑制作用；c.动力学参数

酶的竞争性抑制作用和非竞争性抑制作用的异同有哪些? 酶的非竞争性抑制的动力学特征是什么? 酶竞争性抑制的特点生物化学别构调节非竞争性抑制调节两种都是和酶的其他部位可逆结合区别是什么泰医请列表比较无抑制、竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制的动力学参数的变化规律中科院生化题：在酶的可逆抑制剂中,不影响酶的二级常数（Kcat/Km)的是：竞争性、非竞争性、反竞争性抑制什么叫竞争性抑制,以磺胺类药物为例说明竞争性抑制作用的特点大神们帮帮忙当底物与酶的活性部位形成互补结构时,可催化底物发生变化,如图甲Ⅰ所示.酶的抑制剂是与酶结合并降低酶活性的分子.竞争性抑制怎样用米氏方程推导出竞争性抑制方程~ 为什么竞争性抑制作用中的Vmax不变Km增大? 为什么H离子竞争性抑制Ca与心肌肌钙蛋白结合还有H为什么会影响Ca内流心肌细胞肌浆网释放Ca? 什么是酶的邻近效应?没的临近效应的解释是说底物与底物酶活性中心与底物之间的邻近发生分子内反应从而提高活性中心附近的