pH=10蛋白变性吗

来源:学生作业帮助网 编辑:作业帮 时间:2024/06/16 02:39:57
pH=10蛋白变性吗
碱性(pH=10)条件下,胃蛋白酶变性失活吗?

是.因为胃蛋白酶的最适ph为酸性,而胃蛋白酶的成分是蛋白质,在碱性环境下,蛋白质变性失活.但这是和蛋白质种类有关.一般来说,不在最适PH环境下的蛋白质容易失活.

镍柱纯化包涵体蛋白采用不同pH洗脱的原理是什么啊?有什么注意事项吗

His-tag和镍的结合依赖电荷作用,其亲和力与pH值有关.降低pH值机会降低His-tag与镍的结合,从而把His-tag蛋白洗脱下来.  注意事项镍柱的说明书写得很清楚.

鸡蛋清中的黏液性蛋白加热煮熟后是不是变性成别的蛋白质了

不是.蛋清加热后,蛋白质的内部空间结构被破坏,俗称“变形”,就是我们所吃的蛋清.但蛋白质仍是原来的蛋白质,只是空间结构的改变而已

一般Ph值多少就能使酶变性

要看是哪种酶.胃蛋白酶在碱性下会变形.多数酶在酸性或碱性条件下都会变性.

有一蛋白溶于水中ph=7,生成的溶液ph为6.0,问此蛋白质的等电点大于6还是小于6?

蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH,此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零.符号为pI.当外界溶液的pH大于两性离子的pl值,两性离子释放质子带负电.当外界溶液的pH小于两性

教各位大侠,在蛋白纯化时,MBP-目的蛋白融合蛋白在变性之后还能结合上MBP抗体的beads吗?

mbp前面都会带有一个his标签其实是用his纯化的再问:�����ҵľ�Һ�Ƚ�Ũ��Ȼ�����30�γ�������ϸ��ÿ��20�룩����᲻��ʹ�����ʱ����أ�再答:������

为什么人体的温度37度,这么高的温度,细胞内的蛋白没有变性?

体内环境与体外环境是两个概念,在体内绝大部分酶都是定位在某特定的位置,这些位置有维持它们稳定性的特定环境,常规来说包括了不同的离子需求,PH等,甚至一些酶要稳定存在需要其他的酶辅助.可以说对于每一种酶

1.糖酵解蛋白,细胞骨架蛋白是管家蛋白吗?

1.糖酵解蛋白,细胞骨架蛋白是管家蛋白吗?2.桑葚胚8细胞期细胞是否为不知道怎么复习.请大侠指教.或者告诉我重点是什么…感激不尽看教学大纲,

鱼肉蛋白和牛肉蛋白一样吗?

不一样,牛肉含有一定量的肌酸,鱼肉没有

大豆分离蛋白做豆腐听说不用黄豆,用大豆分离蛋白 、变性淀粉 可以合成豆腐 可以说来听听吗?出于好奇研究研究.我以前也是做

这个问题有点复杂.豆腐加工的一般工艺如下:大豆→水浸泡→磨碎→豆糊→加热→分离豆腐渣→豆乳→豆腐你所指的“油脂”估计是“脂肪”,一部分还在豆腐里,因为豆腐含脂肪(豆腐及豆腐制品的蛋白质含量比大豆高,而

染色体中的蛋白是结构蛋白吗

不是.结构蛋白是指细胞和组织中蛋白质作为一种具有结构功能的组分.例如角蛋白(keratin)就是外胚层细胞的结构蛋白,是动物体的基本支架和外保护成分;又如胶原蛋白(collagen),它使骨、腱、软骨

牛奶的蛋白质因高温变性以后还有营养吗,我觉得应该没事吧,反正肠胃不能直接吸收蛋白质,高温只是让蛋白

应该没事的,但是有些情况下,某些蛋白在变性后,可能不为蛋白酶所消化,这样其所表现出来的营养就不能为人体所吸收了.

为什么用聚丙烯酰胺凝胶电泳测定蛋白变性

需要用变性聚丙烯酰胺凝胶电泳,一般是加入SDS,有多条肽链的蛋白质由于变性彼此分离,又因为不同的分子量在凝胶的迁移速度不同,因此形成不同的条带.

western blot里面蛋白变性,那么这样的蛋白失去了活性,为什么还能和抗体蛋白结合?

多数抗体只识别抗原表面某几个多肽片段,所以它们和抗原的结合不受抗原变性影响,甚至很多时候有些抗体只识别变性的抗原.当然,有些抗体的抗原位点就与蛋白质空间结构有关,抗原变性后就无法和这些抗体结合.通常情

蛋白变性后可用elisa检测活性么

1蛋白变性后是不具有生物学活性的.2ELISA是无法检测蛋白活性的.

载体蛋白和受体蛋白一样吗?

不一样!载体蛋白是运载物质穿膜的蛋白受体蛋白是接受信号的蛋白

ph和温度的极端变化都会导致酶结构的变性?

PH和高温的变化会使酶失活,低温会使酶暂时失活,恢复到最适温度时,酶的活性会恢复

清蛋白是血浆蛋白吗

清蛋白属于血浆蛋白的一种,但又不完全属于.植物种子中也含有一部分清蛋白.

醇变性蛋白是什么

蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,这种现象称为蛋白质变性.